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    A superintegrable model with reflections on Sn1S^{n-1} and the higher rank Bannai-Ito algebra

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    A quantum superintegrable model with reflections on the (n1)(n-1)-sphere is presented. Its symmetry algebra is identified with the higher rank generalization of the Bannai-Ito algebra. It is shown that the Hamiltonian of the system can be constructed from the tensor product of nn representations of the superalgebra osp(12)\mathfrak{osp}(1|2) and that the superintegrability is naturally understood in that setting. The separated solutions are obtained through the Fischer decomposition and a Cauchy-Kovalevskaia extension theorem.Comment: 9 page

    Purification et caractérisation de la petite ribonucléoprotéine nucléolaire SNR30

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    Le nucléole est un compartiment spécialisé où les ARN ribosomiques (ARNr) sont transcrits, maturent et sont assemblés pour former les sous-unités du ribosome. Chez la levure Saccharomyces cerevisiae, l'ADN ribosomique est transcrit en un précurseur de 35S qui code pour \ud l'ARN 18S de la petite sous-unité ribosomique ainsi que les ARN 5.8S et 25S de la grande sous-unité du ribosome. Le nucléole contient environ 100 petites ribonucléoprotéines nucléolaires (snoRNP), qui sont constituées d'une molécule d'ARN (snoRNA) et de quelques protéines. Les snoRNA forment deux grandes familles: les familles à boîtes C/D et à boîtes H/ACA. Ces snoRNA servent de guides pour des modifications post-transcriptionnelles des ARNr, i.e. méthylation du ribose en 2'-OH (C/D) et pseudouridylation (H/ACA). Le snoRNA va d'abord s'apparier à l'ARNr et les protéines associées au snoRNA vont effectuer les modifIcations. Certains de ces snoRNA sont requis pour des réactions de clivage du précurseur des ARNr; ces clivages servent à éliminer des régions espaceur dans le pré-ARNr. Les snoRNP de la famille H/ACA contiennent quatre protéines essentielles, Cbf5p, Garlp, Nhp2p, et Nop10p. Contrairement aux autres snoRNA H/ACA, snR30 n'a pas de cible pour la pseudouridylation. Par contre, le snoRNA snR30 est essentiel dans les étapes de maturation menant à la production de l'ARNr 18S, ce qui n'est pas le cas des autres snoRNA H/ACA. Le but de cette recherche est de purifier le complexe snR30 et d'identifier ses composantes protéiques. snR30 possède probablement des protéines qui lui sont spécifiques, en plus des quatre protéines H/ACA, et qui contribuent à ses propriétés fonctionnelles uniques, à savoir, son rôle dans la maturation des ARNr. Afin de purifier snR30, l'aptamère SI a été utilisé et le contenu protéique de snR30 identifié par spectrométrie de masse. L'aptamère SI est une courte séquence d'acides nucléiques qui possède une haute affinité et spécificité pour la streptavidine. Cette séquence a été introduite par mutagenèse dirigée par PCR dans la séquence codant pour SNR30 et cette construction \ud S1-SNR30 a été exprimée in vivo à partir d'un vecteur d'expression de levure. Il a ensuite été possible de purifier le complexe S1-snR30\ud par chromatographie d'affinité utilisant des billes couplées à la streptavidine. Le snoRNA SI-snR30 est associé non seulement aux protéines H/ACA Garlp et Nhp2p mais aussi à plusieurs autres protéines. Ces protéines doivent maintenant être identifiées afin de les caractériser et élucider \ud leur(s) rôle(s) dans la maturation des ARNr. ______________________________________________________________________________ MOTS-CLÉS DE L’AUTEUR : SnR30, Nucléole, Ribosome, ARN ribosomique (ARNr), Petit ARN nucléolaire (snoRNA), petite ribonucléoprotéine nucléolaire (snoRNP), H/ACA, Chromatographie d'affinité, Aptamère

    Étude fonctionnelle de la petite ribonucléoprotéine nucléolaire SNR30 et ses protéines associées

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    Le nucléole de la levure contient près de 100 petites ribonucléoprotéines nucléolaires (snoRNP), qui sont constituées d'une molécule d'ARN (snoRNA) et de quelques protéines. Les snoRNA forment deux grandes familles : la famille à boîtes C/D et à boîtes H/ACA. Ces snoRNA servent de guides pour des modifications post-transcriptionnelles des ARN ribosomiques (ARNr), c'est-à-dire la méthylation en 2'-OH de riboses (C/D) et la pseudouridylation (H/ACA). Certains de ces snoRNA sont requis pour des réactions de clivage sur le précurseur des ARNr; ces clivages servent à éliminer des régions espaceur dans le pré-ARNr. Contrairement aux autres snoRNA H/ACA, snR30 n'a pas de cible pour la pseudouridylation. Par contre, la snoRNP snR30 est essentielle aux clivages précoces des pré-ARNr menant à la production de l'ARNr 18S. Le but de ces travaux de recherche est de purifier le complexe snR30 afin d'identifier et caractériser ses composantes protéiques pour déterminer leur rôle dans la fonction particulière de snR30. De plus, nous voulons mieux saisir le rôle de snR30 dans la maturation de l'ARNr. Afin d'identifier le contenu protéique de snR30, nous avons mis au point un système de purification permettant d'isoler de façon spécifique snR30; d'une part, nous avons enrichi les échantillons en snoRNP H/ACA en purifiant la protéine H/ACA Garl et, d'autre part, nous avons isolé spécifiquement snR30 grâce à un aptamère d'ARN introduit dans la séquence de snR30. Cette méthode de purification nous a permis de montrer une association entre snR30 et la protéine nucléolaire Nop6, les protéines ribosomiques S9 et S18, ainsi que les histones H2B et H4. Ces protéines interagissent aussi avec d'autres snoRNA. Comme plusieurs éléments suggéraient que Nop6 était impliquée dans la biogenèse des ribosomes, nous avons voulu définir son rôle dans la maturation des ARNr. Nos analyses ont montré que Nop6 localise au nucléole et que cette protéine cosédimente avec snR30 dans un gradient de sucrose. Grâce à des expériences d'extension d'amorces, nous avons démontré que snR30 est nécessaire pour les clivages aux sites A0, A1 et A2 et que l'absence de Nop6 diminue l'efficacité de clivage au site A2. De plus, une analyse par microscopie électronique de cellules déplétées de snR30 indique que ce snoRNA est requis pour la formation du SSU processome, un complexe ribonucléoprotéique nécessaire à la biogenèse de la petite sous-unité du ribosome. L'ensemble de ces résultats suggère que le SSU processome n'est pas seulement composé du snoRNA U3 et de ses protéines associées, mais pourrait contenir plusieurs autres snoRNP, dont snR30. On sait que certaines protéines ribosomiques ont des rôles « extraribosomiques », c'est-à-dire qu'en plus d'être des constituants du ribosome, elles ont d'autres fonctions cellulaires. Comme la protéine ribosomique Rps18 peut être associée à snR30, ceci laisse supposer qu'elle pourrait avoir un rôle dans la maturation des ARNr. Chez la levure, Rps18 est exprimée à partir de gènes dupliqués (RPS18A et RPS18B) qui encodent des pré-ARNm dont la séquence diffère (principalement au niveau de l'intron) mais qui génèrent des protéines de séquences identiques. Afin d'étudier la fonction de Rps18, nous avons généré des souches de levures où l'expression de RPS18A ou RPS18B est modifiée. Nos résultats indiquent que ces protéines sont régulées de manières différentes et qu'elles ont des fonctions cellulaires distinctes. Nous montrons aussi qu'en plus d'être un constituant du ribosome, la protéine S18 est essentielle à la maturation de l'ARNr 18S. Somme toute, nos résultats suggèrent que Rps18B a un rôle plus important dans la maturation des ARNr tandis que Rps18A serait plus impliquée dans l'assemblage des ribosomes.\ud ______________________________________________________________________________ \ud MOTS-CLÉS DE L’AUTEUR : Nucléole, Ribosome, Ribonucléoprotéine, Ribosomopathies, ARN

    A SUPERINTEGRABLE MODEL WITH REFLECTIONS ON S^3 AND THE RANK TWO BANNAI-ITO ALGEBRA

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    A quantum superintegrable model with reflections on the three-sphere is presented. Its symmetry algebra is identified with the rank-two Bannai-Ito algebra. It is shown that the Hamiltonian of the system can be constructed from the tensor product of four representations of the superalgebra osp(1|2) and that the superintegrability is naturally understood in that setting. The exact separated solutions are obtained through the Fischer decomposition and a Cauchy-Kovalevskaia extension theorem

    Developmental Dyslexia: Evidence for a Subgroup with a Reversal of Cerebral Asymmetry

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    The Computerized Brain Tomograms of 24 Patients with Developmental Dyslexia Were Analyzed for Cerebral Asymmetry. Ten Patients Showed a Reversal of the Pattern of Asymmetry Regularly Observed in Normal Right-Handed Individuals So that the Right Parietooccipital Region Was Wider Than the Left. the Ten Dyslexic Patients with This Reversal of Cerebral Asymmetry Had a Lower Mean Verbal IQ Than the Other 14 Dyslexic Patients in This Study. the Reversal of Cerebral Asymmetry that Occurred in Ten of the Dyslexic Patients May Result in Language Lateralization to a Cerebral Hemisphere that is Structurally Less Suited to Support Language Function and Thus Act as a Risk Factor for the Development of Reading Disability. © 1978, American Medical Association. All Rights Reserved

    Biodiversity of protists and nematodes in the wild nonhuman primate gut

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    Documenting the natural diversity of eukaryotic organisms in the nonhuman primate (NHP) gut is important for understanding the evolution of the mammalian gut microbiome, its role in digestion, health and disease, and the consequences of anthropogenic change on primate biology and conservation. Despite the ecological significance of gut-associated eukaryotes, little is known about the factors that influence their assembly and diversity in mammals. In this study, we used an 18S rRNA gene fragment metabarcoding approach to assess the eukaryotic assemblage of 62 individuals representing 16 NHP species. We find that cercopithecoids, and especially the cercopithecines, have substantially higher alpha diversity than other NHP groups. Gut-associated protists and nematodes are widespread among NHPs, consistent with their ancient association with NHP hosts. However, we do not find a consistent signal of phylosymbiosis or host-species specificity. Rather, gut eukaryotes are only weakly structured by primate phylogeny with minimal signal from diet, in contrast to previous reports of NHP gut bacteria. The results of this study indicate that gut-associated eukaryotes offer different information than gut-associated bacteria and add to our understanding of the structure of the gut microbiome.Fil: Mann, Allison E.. University of British Columbia; CanadáFil: Mazel, Florent. University of British Columbia; CanadáFil: Lemay, Matthew A.. University of British Columbia; CanadáFil: Morien, Evan. University of British Columbia; CanadáFil: Billy, Vincent. University of British Columbia; CanadáFil: Kowalewski, Miguel Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Museo Argentino de Ciencias Naturales "Bernardino Rivadavia". Estación Biológica de Usos Múltiples (Sede Corrientes); ArgentinaFil: Di Fiore, Anthony. University of Texas at Austin; Estados UnidosFil: Link, Andrés. Universidad de los Andes; ColombiaFil: Goldberg, Tony L.. University of Wisconsin; Estados UnidosFil: Tecot, Stacey. University of Arizona; Estados UnidosFil: Baden, Andrea L.. City University Of New York. Hunter College; Estados UnidosFil: Gomez, Andres. University of Minnesota; Estados UnidosFil: Sauther, Michelle L.. State University of Colorado at Boulder; Estados UnidosFil: Cuozzo, Frank P.. Lajuma Research Centre; SudáfricaFil: Rice, Gillian A. O.. Dartmouth College; Estados UnidosFil: Dominy, Nathaniel J.. Dartmouth College; Estados UnidosFil: Stumpf, Rebecca. University of Illinois at Urbana; Estados UnidosFil: Lewis, Rebecca J.. University of Texas at Austin; Estados UnidosFil: Swedell, Larissa. University of Cape Town; Sudáfrica. City University of New York; Estados UnidosFil: Amato, Katherine. Northwestern University; Estados UnidosFil: Wegener Parfrey, Laura. University of British Columbia; Canad
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